Eiweiße: Aufbau, Eigenschaften und Bedeutung

Eiweiße sind die stillen Helden der Küche. Sie machen Brot locker, Brühen klar, Würste schnittfest und Desserts stabil. Trotzdem werden sie oft nur als „Muskelmacher“ gesehen. Dabei begegnen wir Eiweiß täglich: im Ei, im Fleisch, in Milchprodukten oder in Saucen. Eiweiß ist Baustoff, Funktionsträger und technischer Helfer zugleich. Da der Körper Eiweiß nicht speichern kann, ist ein solides Verständnis nicht nur für Prüfungen, sondern auch für die Küchenpraxis wichtig.

Eiweiße, auch Proteine genannt, gehören zu den drei Hauptnährstoffen. Sie bestehen aus Schwefel, Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff. Besonders der Stickstoff unterscheidet Eiweiß von Fett und Kohlenhydraten. Schwefel ist unter anderem für typische Gerüche beim Eiweißabbau verantwortlich. Die kleinsten Bausteine der Eiweiße sind die Aminosäuren. Insgesamt gibt es 20 proteinbildende Aminosäuren, aus deren Reihenfolge und Kombination unzählige Eiweißstrukturen entstehen.

Nicht alle Aminosäuren kann der Körper selbst herstellen. Man unterscheidet deshalb essentielle und nicht essentielle Aminosäuren. Diese Unterscheidung ist ernährungsphysiologisch und prüfungsrelevant.

Übersicht der Aminosäuren

Essentielle Aminosäuren	Nicht essentielle Aminosäuren
Isoleucin	Alanin
Leucin	Asparagin
Lysin	Asparaginsäure
Methionin	Glutamin
Phenylalanin	Glutaminsäure
Threonin	Glycin
Tryptophan	Prolin
Valin	Serin
Histidin (für Säuglinge)	Tyrosin
Arginin (für Säuglinge)	Cystein

Fehlt auch nur eine essentielle Aminosäure, kann der Körper kein vollständiges Körpereiweiß aufbauen. Diese sogenannte begrenzende Aminosäure begrenzt den Eiweißaufbau. Deshalb ist die Kombination verschiedener Eiweißquellen sinnvoll, zum Beispiel Kartoffeln mit Ei oder Getreide mit Milchprodukten.

Eiweiß kann im Körper nicht gespeichert werden. Es befindet sich ständig im Auf-, Um- und Abbau. Überschüssiges Eiweiß wird abgebaut und ausgeschieden, weshalb eine tägliche Zufuhr notwendig ist. Eiweiß ist in allen Körperzellen enthalten. Es dient als Baustoff für Muskeln, Haut und Organe. Enzyme, Hormone und auch Bestandteile der Gene bestehen aus Eiweiß. Ohne Eiweiß laufen lebenswichtige Prozesse nicht ab.

Beim Aufbau unterscheidet man einfache und zusammengesetzte Eiweißstoffe. Proteine bestehen ausschließlich aus Aminosäuren, während Proteide zusätzlich Mineralstoffe, Metalle oder Zucker enthalten. Diese Zusatzstoffe verändern ihre Eigenschaften deutlich.

Beispiele für Proteide

Eiweißstoff	Vorkommen
Kaseinogen	Milch
Myoglobin	Muskelfleisch
Hämoglobin	rote Blutkörperchen

Eiweißmoleküle besitzen einen komplexen Aufbau mit vier Strukturebenen. Die Primärstruktur beschreibt die Reihenfolge von bis zu 1.000 Aminosäuren. In der Sekundärstruktur faltet sich die Kette zu Helix- oder Faltblattstrukturen, die empfindlich gegenüber Hitze und Säure sind. Die Tertiärstruktur bestimmt, ob Eiweiße kugelförmig oder fadenförmig sind und beeinflusst Löslichkeit und Funktion. In der Quartärstruktur lagern sich mehrere Eiweißketten zusammen, wie beim Hämoglobin.

Für die Küche sind die technologischen Eigenschaften besonders wichtig. Viele Eiweißstoffe sind wasserlöslich und quellen. Diese Eigenschaft wird beim Klären von Brühen oder beim Legieren genutzt. Durch Hitze denaturiert Eiweiß ab etwa 70 °C dauerhaft. Auch Säuren können Eiweiß denaturieren, zum Beispiel bei der Käseherstellung.

Im Teig bilden Glutenin und Gliadin zusammen den Kleber. Durch Wasser und Kneten entsteht eine elastische Struktur, die das von der Hefe gebildete Kohlendioxid festhält. So erhält Brot sein Volumen und seine lockere Krume. Beim Backen gibt der Kleber Wasser ab, das von der Stärke aufgenommen wird.

In der Wurstherstellung ist Eiweiß unverzichtbar. Durch Hacken wird Muskeleiweiß freigesetzt, das im Kutter mit Wasser und Salz quillt. Es wirkt als Emulgator, umschließt Fettteilchen und sorgt dafür, dass sich beim Garen kein Fett absetzt. Wird die Temperatur zu hoch, gerinnt das Eiweiß zu stark, verliert seine Wasserbindung und die Wurst kann platzen.

Eiweiß besitzt eine hohe Wasserbindefähigkeit. Eiklar besteht zu etwa 86 % aus Wasser. Beim Kochen wird dieses vollständig gebunden. Verdünnt man Vollei mit Milch im Verhältnis 1:1 und gart es, entsteht schnittfester Eierstich, ein klassisches Beispiel aus der Küche.

Beim Schlagen von Eischnee wird Luft eingeschlossen. Eiweißstoffe stabilisieren die Luftbläschen, binden Wasser und bilden eine feste Schaummasse. Trocknet man diesen Schaum bei etwa 100 °C, entsteht poröses Schaumgebäck. Auch das Klären von Brühen beruht auf der Gerinnung von Eiweiß, das Trübstoffe einschließt.

Zum Legieren von Suppen und Saucen werden Eigelb und Sahne verwendet. Das Eiweiß sorgt für Bindung und Cremigkeit, darf aber nicht kochen, da es sonst gerinnt. Auch als Emulgator spielt Eiweiß eine wichtige Rolle, etwa bei Mayonnaise, wo Eigelb Fett und Wasser dauerhaft verbindet.

Kollagen ist ein Bindegewebseiweiß und als Gelatine bekannt. Beim Erhitzen quillt es, beim Abkühlen entsteht ein Gel. Dieser Vorgang ist im Gegensatz zur Denaturierung umkehrbar und wird vor allem in Desserts genutzt.

Eiweiß ist jedoch auch leicht verderblich. Durch Fäulnis entstehen Ammoniak und Schwefelwasserstoff, erkennbar an stechendem Geruch und graugrünen Verfärbungen.

Abschließend ist die biologische Wertigkeit wichtig. Sie beschreibt, wie gut Nahrungseiweiß in Körpereiweiß umgewandelt werden kann. Entscheidend ist dabei die begrenzende Aminosäure. Durch geschickte Kombinationen lässt sich die Wertigkeit deutlich steigern – ein wichtiges Prinzip in Küche und Ernährung.